Alga microscópica: pesquisa da USP identifica características ancestrais de proteínas essenciais para a organização celular e abre caminhos para avanços em biomedicina, neurologia e biomateriais.
Uma alga verde unicelular de água doce ajudou cientistas brasileiros a compreender um dos mecanismos mais importantes da evolução das células. Assim, pesquisadores do Instituto de Física de São Carlos (IFSC), da USP, analisaram a espécie Chlamydomonas reinhardtii e identificaram características primitivas das septinas, proteínas fundamentais para a organização e o funcionamento celular.
Os resultados, publicados na revista Journal of Molecular Biology, ampliam o conhecimento sobre a formação do citoesqueleto — estrutura que sustenta as células — e, além disso, podem contribuir para futuras pesquisas em biologia molecular, medicina e desenvolvimento de biomateriais.
As septinas atuam como um dos principais componentes do citoesqueleto. Elas organizam a arquitetura celular, regulam o transporte de substâncias, participam da remodelação das membranas e ajudam a controlar processos ligados ao crescimento e à especialização das células.
Segundo a professora Ana Paula Ulian de Araújo, coordenadora do estudo, a alga analisada apresenta apenas uma septina. Trata-se de uma característica rara quando comparada a organismos mais complexos, como fungos e seres humanos. Por isso, o organismo funciona como uma espécie de janela evolutiva para compreender como essas proteínas surgiram e se especializaram ao longo de milhões de anos.
Sete estruturas revelam pistas da evolução
A equipe empregou técnicas avançadas de biologia molecular, modelagem computacional com inteligência artificial e cristalografia de raios X para investigar a proteína. Os pesquisadores mapearam sete estados estruturais distintos da septina da alga, conhecida como CrSep.
Para alcançar esse resultado, o grupo utilizou instalações científicas de grande porte. Incluindo a linha de luz Manacá, do Sirius, em Campinas, e o laboratório Diamond Light Source, no Reino Unido. As análises mostraram que a proteína preserva características ancestrais que desapareceram durante a evolução de organismos mais complexos.
O estudo demonstrou que a CrSep consegue formar filamentos utilizando mecanismos diferentes dos observados em septinas humanas. Além disso, os cientistas identificaram uma estrutura molecular incomum, chamada hélice de poliprolina tipo 2 (PP2), que participa da automontagem dos filamentos.
Essa descoberta ajuda a esclarecer quais elementos mínimos uma proteína necessita para formar estruturas celulares funcionais. Consequentemente, os resultados podem orientar pesquisas sobre doenças associadas às septinas, incluindo alguns tipos de câncer e distúrbios neurológicos.
Leia também:
– E-book gratuito da USP preserva astronomia indígena com imagens inéditas em alta resolução
– América Latina registra aquecimento recorde e acelera crise climática, alerta OMM
Ciência básica com potencial de aplicação
Para os pesquisadores, a investigação mostra como proteínas originalmente simples evoluíram para sistemas complexos capazes de desempenhar funções mecânicas e estruturais essenciais à vida. Ao mesmo tempo, o trabalho oferece novos referenciais para o desenvolvimento de terapias e biomateriais inspirados em mecanismos presentes na natureza.
Por fim, a pesquisa teve como autores principais o mestrando Bryan Marquez e o pós-doutorando Diego Antonio Leonardo, sob coordenação dos professores Richard Charles Garratt e Ana Paula Ulian de Araújo, com apoio de equipes do Sirius e do Diamond Light Source.
Fonte: Jornal da USP
Foto: Dartmouth Electron Microscope Facility, Dartmouth College / Wikimedia Commons
